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γ-衔接蛋白相关蛋白3抗体结构

更新时间:2024-06-06   点击次数:86次

γ-衔接蛋白相关蛋白3抗体结构:

经x线晶体衍射结构分析发现,Ig由四条多肽链组成,各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y"字型结构,称为Ig单体,是构成抗体的基本单位。

天然Ig分子含有四条异源性多肽链,其中,分子量较大的两条链称为重链(heavy chain,H),而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain,L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成相同。重链分子量为50KD~75KD,由450~550个氨基酸残基组成。由于重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同,二硫键的数目和位置不同,其抗原性也不相同,可将Ig分为5类(class),即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量约为25KD,由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种,分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。因此可将lg分为两型(type),即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ:λ约为2:1。

通过对不同Ig重链和轻链的氨基酸序列比较分析,发现其氨基端(N末端)氨基酸序列变化较大,称为可变区(variable region,V),分别占重链和轻链的1/4和1/2;而羧基端(C末端)的氨基酸序列相对稳定的区域,称为恒定区(constant region,C),分别占重链和轻链的3/4和1/2。


重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3),其中HVR3 (CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3个高变区分别位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site),决定抗体的特异性,是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中,CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守,称为骨架区(FR)。VH或VL各有四个骨架区,分别用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。