经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y"字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。
天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain，L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成相同。重链分子量为50KD～75KD，由450～550个氨基酸残基组成。由于重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，二硫键的数目和位置不同，其抗原性也不相同，可将Ig分为5类(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量约为25KD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。因此可将lg分为两型(type)，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1。
通过对不同Ig重链和轻链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N末端）氨基酸序列变化较大，称为可变区(variable region，V)，分别占重链和轻链的1/4和1/2；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区(constant region，C)，分别占重链和轻链的3/4和1/2。
重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3)，其中HVR3 (CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site)，决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区(FR)。VH或VL各有四个骨架区，分别用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。
