抗药蛋白抗体

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别    名；22 kDa protein; Calcium binding protein amplified in mutlidrug resistant cells; CP 22; CP-22; CP22; SCN; Sorcin (class 4 gene); Sorcin; SORCN_HUMAN; SRI; V19.

第一抗体就是平常所说的抗体,即能和抗原特异性结合。

第二抗体是能和抗体结合的,即抗体的抗体。主要用于检测抗体的存在。

一抗是针对抗原的抗体,二抗是针对一抗的抗体。即抗体也可以充当抗原刺激机体产生抗体。也就是说,抗原进入机体刺激机体产生免疫应答,由B细胞可以产生与相应抗原发生特异性结合的特殊蛋白质。

一抗二抗都是一种可以特异结合别的物质的基团,而且一抗可以至少结合两种其他基团(底物和二抗)。

一抗:可以特异结合底物,就是识别出我们想要检测的东西。一抗和底物结合与否用

肉眼是看不出来的。

二抗:可以和一抗结合,并带有可以被检测出的标记(如带荧光、放射性、化学发光或显色基团),作用是检测一抗。 如果一抗自己带有可以被检测出的标记(如带荧光、放射性、化学发光或显色基团),则不需要二抗。但这样成本很高,因为一种一抗只识别一种底物。所以如今的设计一般是二抗带上可检测标记,再来检测一抗。而一抗识别底物。这样,当一抗结合到底物上,就可以通过二抗检测出来。

研究领域；心血管  结合蛋白  细胞骨架  细胞外基质

抗体来源；Rabbit

克隆类型；Polyclonal

交叉反应；(predicted: Human, Mouse, Rat, Dog, Pig, Cow, Horse, Rabbit, Sheep, )

产品应用；WB=1:500-2000 ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 IF=1:50-200 （石蜡切片需做抗原修复）

not yet tested in other applications.

optimal dilutions/concentrations should be determined by the end user.

理论分子量；22kDa

细胞定位；细胞浆 细胞膜

性    状；Liquid

浓    度；1mg/ml

免 疫 原；KLH conjugated synthetic peptide derived from human SR1/Sorcin: 131-198/198

亚    型；IgG

纯化方法；affinity purified by Protein A

缓 冲 液；0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

注意事项；This product as supplied is intended for research use only, not for use in human, therapeutic or diagnostic applications.

Sorcin is a highly conserved protein, with 95% homology between hamster and human sorcin sequences. Sorcin has four putative Ca-binding domains, two of which exhibit strong homology to calmodulin “EF hand" motifs.

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持久型ECL免疫印迹化学发光溶液

JM109细菌

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通用型艰难梭菌（Clostridium difficile）基因检测试剂盒

冰冻切片制片处理试剂盒

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抗药蛋白抗体ATP依赖性解旋酶ATRX抗体

经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y"字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。

天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain，L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成相同。重链分子量为50KD～75KD，由450～550个氨基酸残基组成。由于重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，二硫键的数目和位置不同，其抗原性也不相同，可将Ig分为5类(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量约为25KD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。因此可将lg分为两型(type)，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1。

通过对不同Ig重链和轻链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N末端）氨基酸序列变化较大，称为可变区(variable region，V)，分别占重链和轻链的1/4和1/2；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区(constant region，C)，分别占重链和轻链的3/4和1/2。

重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3)，其中HVR3 (CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site)，决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区(FR)。VH或VL各有四个骨架区，分别用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。