品牌 | 其他品牌 | 货号 | GOY-01K5228 |
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规格 | 50ul、100ul、200ul | 供货周期 | 现货 |
主要用途 | 仅供科研实验 | 英文名 | Trophoblast specific protein alpha |
抗体来源 | Rabbit |
本公司所有产品仅供科学实验,不做其他科学实验外的使用!
中文名称 | 滋养层细胞特异性蛋白α抗体 |
英文名称 | Trophoblast specific protein alpha |
规格 | 50ul、100ul、200ul |
别 名;Trophoblast specific protein alpha; Tb1; Tpbp; Tpbpa; Tpbpa trophoblast specific protein alpha; Trophoblast specific protein alpha; Trophoblast specific protein. TSP_MOUSE
第一抗体就是平常所说的抗体,即能和抗原特异性结合。
第二抗体是能和抗体结合的,即抗体的抗体。主要用于检测抗体的存在。
一抗是针对抗原的抗体,二抗是针对一抗的抗体。即抗体也可以充当抗原刺激机体产生抗体。也就是说,抗原进入机体刺激机体产生免疫应答,由B细胞可以产生与相应抗原发生特异性结合的特殊蛋白质。
一抗二抗都是一种可以特异结合别的物质的基团,而且一抗可以至少结合两种其他基团(底物和二抗)。
一抗:可以特异结合底物,就是识别出我们想要检测的东西。一抗和底物结合与否用
肉眼是看不出来的。
二抗:可以和一抗结合,并带有可以被检测出的标记(如带荧光、放射性、化学发光或显色基团),作用是检测一抗。 如果一抗自己带有可以被检测出的标记(如带荧光、放射性、化学发光或显色基团),则不需要二抗。但这样成本很高,因为一种一抗只识别一种底物。所以如今的设计一般是二抗带上可检测标记,再来检测一抗。而一抗识别底物。这样,当一抗结合到底物上,就可以通过二抗检测出来。
研究领域;细胞生物 发育生物学
抗体来源;Rabbit
克隆类型;Polyclonal
交叉反应;(predicted: Mouse, )
产品应用;WB=1:500-2000 ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 ICC=1:100-500 IF=1:100-500 (石蜡切片需做抗原修复)
not yet tested in other applications.
optimal dilutions/concentrations should be determined by the end user.
理论分子量;14kDa
细胞定位;分泌型蛋白
性 状;Liquid
浓 度;1mg/ml
免 疫 原;KLH conjugated synthetic peptide derived from mouse Trophoblast specific protein alpha: 19-100/124
亚 型;IgG
纯化方法;affinity purified by Protein A
缓 冲 液;0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.
保存条件;Shipped at 4℃. Store at -20 °C for one year. Avoid repeated freeze/thaw cycles.
注意事项;This product as supplied is intended for research use only, not for use in human, therapeutic or diagnostic applications.
Trophoblast specific protein alpha is a marker of spongiotrophoblasts.
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经x线晶体衍射结构分析发现,Ig由四条多肽链组成,各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y"字型结构,称为Ig单体,是构成抗体的基本单位。
天然Ig分子含有四条异源性多肽链,其中,分子量较大的两条链称为重链(heavy chain,H),而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain,L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成相同。重链分子量为50KD~75KD,由450~550个氨基酸残基组成。由于重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同,二硫键的数目和位置不同,其抗原性也不相同,可将Ig分为5类(class),即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量约为25KD,由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种,分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。因此可将lg分为两型(type),即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ:λ约为2:1。
通过对不同Ig重链和轻链的氨基酸序列比较分析,发现其氨基端(N末端)氨基酸序列变化较大,称为可变区(variable region,V),分别占重链和轻链的1/4和1/2;而羧基端(C末端)的氨基酸序列相对稳定的区域,称为恒定区(constant region,C),分别占重链和轻链的3/4和1/2。
重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3),其中HVR3 (CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3个高变区分别位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site),决定抗体的特异性,是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中,CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守,称为骨架区(FR)。VH或VL各有四个骨架区,分别用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。
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